PspA的原子低温电子显微结构:这个细长的分子是螺旋纳米棒的基本组成部分(左图)。低温电子显微图和示意图模型显示了一种新方法。

子科生物（https://show.guidechem.com/zikerbio/）报道：简单生物体(如细菌)的细胞和人类细胞都被一层膜包裹着，它完成各种任务，包括保护细胞免受压力。在一个联合项目中，来自美因兹大学等处的研究人员发现在细菌中发现的一种膜蛋白与一组负责重塑和重建人类细胞膜的蛋白质具有相似的结构和功能。以前人们并不知道这两个蛋白质组之间有什么联系。该团队的研究成果最近发表在著名的Cell杂志上。

PspA在细菌胁迫反应中起着关键作用

噬菌体休克蛋白(Psp)系统是大约30年前在细菌中发现的。当时，它被确定为大肠杆菌对一种叫做噬菌体的特殊病毒感染的反应。后来人们发现，其保护细胞膜的功能超过了对噬菌体感染的特异性反应。渗透胁迫、热、细胞毒素或膜包膜缺陷也能触发应激反应。

“今天，我们知道Psp系统可以在多种类型的膜压力下被激活。然而，一些分子细节仍然令人困惑，”Dirk Schneider教授解释说，他是JGU膜蛋白质组的负责人。“这就是为什么我们决定更仔细地研究Psp系统的核心蛋白质。”最近，他和他的团队一起发现了Psp代表的IM30是如何在细胞膜上形成一个保护性地毯状结构，应对细胞膜压力的。

在他们的新工作中，科学家们仔细研究了噬菌体休克蛋白A (PspA)在Psp系统中起着关键作用。具体来说，通过使用低温电子显微镜，可以看到PspA是如何形成长长的螺旋状管的，这些管可以将生物膜包裹在内腔内。现在，高分辨率的图像首次展示了PspA如何在局部溶解单个膜，然后将它们重塑为更大的单元，介导新的膜结构的形成。

“成千上万的PspA积木可以组装成大型螺旋结构。因此，它们是我们低温电子显微结构分析的理想研究对象，”Carsten Sachse教授说。

PspA重建膜

在显微镜下，研究人员能够识别，或者用术语来说——“分解”PspA的结构。蛋白质的结构对其功能至关重要，结构上的缺陷会损害蛋白质的功能。“在显微镜下，我们意识到PspA的结构类似于我们实验室已经在研究的esrt - iii蛋白。这完全出乎意料，并表明了详细阐明蛋白质结构是多么重要。”Sachse说，“经过数十亿年的时间，这两组蛋白质在基因上已经分道扬镳，只有通过结构才能发现它们的相似之处。”

ESCRT-III蛋白存在于所有具有真正细胞核的生物体内，包括人类细胞。在这里，ESCRT-III蛋白复合物参与细胞膜重构和修复，但也在许多其他细胞过程中发挥关键作用。在细菌中，没有已知的esrt - iii家族蛋白质。因此，PspA和ESCRT-III属于同一组蛋白质。这两种物质在细胞的细胞膜上执行类似的任务，”Schneider说。

“基于PspA和真核生物ESCRT-III蛋白相似的结构和功能特性，我们已经确定PspA是进化上保守的ESCRT-III膜重构蛋白超家族中的一个细菌成员，”作者写道。